介紹一些酶的基礎知識

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英文名稱：enzyme
定    義：催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數(shù)酶的化學本質是蛋白質。具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。

    酶（enzyme），早期是指in yeast 在酵母中的意思，指由生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。大多數(shù)由蛋白質組成（少數(shù)為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。

酶的來源
　　所謂酶（Enzyme），在希臘語里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各樣各樣進行著生命活動的物質被發(fā)現(xiàn)，然后被這樣命名。此時，“酵母”始終是活著的生命體=微生物、“酶”是活著的物質 = 制造出生命活動的不可思議的物質（按影象來說叫存活物質可能更好）。 　　但是酶不等於酵母：只可以說酵母是自然界所有生物體重單位體積內含酶種類及酶最豐富的！尤其是啤酒酵母！ 　　酵母是單細胞微生物，內含有許多酶，酵母具備細胞組織，而酶則是蛋白質，通常一個酵母菌里有數(shù)千種蛋白質，所以說酵母含有酶，但酶不等於酵母。

酶的發(fā)現(xiàn)
　　1773年，意大利科學家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）設計了一個巧妙的實驗：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然后讓鷹吞下去。過一段時間他將小籠取出，發(fā)現(xiàn)肉塊消失了。于是，他推斷胃液中一定含有消化肉塊的物質。但是什么，他不清楚。 　　
    1836年，德國科學家施旺（T.Schwann,1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質的物質。解開胃的消化之謎。 　　
    1926年，美國科學家薩姆鈉（J.B.Sumner,1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結晶，并通過化學實驗證實脲酶是一種蛋白質。 　　
    20世紀30年代，科學家們相繼提取出多種酶的蛋白質結晶，并指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質。 　　
    20世紀80年代，美國科學家切赫（T.R.Cech,1947—）和奧特曼（S.Altman,1939—）發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有生物催化作用。

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待續(xù)！！！

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酶的分類
　　根據(jù)酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類（oxidoreductase）
　　促進底物的氧化或還原。
轉移酶類（transferases）
　　促進不同物質分子間某種化學基團的交換或轉移。
水解酶類（hydrolases ）
　　促進水解反應。
裂合酶類（lyases）
　　催化從底物分子雙鍵上加基團或脫基團反應，即促進一種化合物分裂為兩種化合物，或由兩種化合物合成一種化合物。
異構酶類（isomerases）
　　促進同分異構體互相轉化，即催化底物分子內部的重排反應。
合成酶類（ligase）
　　促進兩分子化合物互相結合，同時ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸鍵斷裂，即催化分子間締合反應。 　　按照國際生化協(xié)會公布的酶的統(tǒng)一分類原則，在上述六大類基礎上，在每一大類酶中又根據(jù)底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。

影響酶活力的因素
　　米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據(jù)中間產物學說推導出酶促反應速度方程式，即米-門公式（具體參考《環(huán)境工程微生物學》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。 　　

（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
　　從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，并不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據(jù)分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。 　　

（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
　　在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
　　還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。 　　

（3）溫度對酶促反應速度的影響
　　各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
　　最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。 　　

（4）pH對酶促反應速度的影響
　　酶在最適pH范圍內表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩(wěn)定性，進而使酶遭受不可逆破壞。 　　

（5）激活劑對酶促反應速度的影響
　　能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當?shù)募せ顒┐嬖跁r，才表現(xiàn)出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經過適當?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?　　

（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
　　能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
　　對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合后，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
　　有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。

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重溫下生化酶學內容。

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酶的化學本質
　　大多數(shù)為蛋白質，少部分為RNA。

酶的化學組成
　　按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結合酶兩大類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質部分統(tǒng)稱為輔助因子 (cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基(prosthetic group)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。表4-1為以金屬離子作結合酶輔助因子的一些例子。表4-2列出含B族維生素的幾種輔酶(基)及其參與的反應。
　　結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫(H+和e)或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，從表4—1中已見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫(H+和e)及一些特殊化學基團的運載。

酶的活性中心
　　酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。一個值得注意的問題是酶所催化的反應物即底物（substrate），卻大多為小分物質它們的分子質量比酶要小幾個數(shù)量級。
　　酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團(binding group)的作用，有的在催化反應中起催化基團(catalytic group)的作用。但有的基團既在結合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統(tǒng)稱為必需基團(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合（圖4-1）并催化底物轉變?yōu)楫a物，這個區(qū)域即稱為酶的活性中心。
　　而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應的特異性實際上決定于酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。

酶的分子結構與催化活性的關系
　　酶的分子結構的基礎是其氨基酸的序列，它決定著酶的空間結構和活性中心的形成以及酶催化的專一性。如哺乳動物中的磷酸甘油醛脫氫酶的氨基酸殘基序列幾乎完全相同，說明相同的一級結構是酶催化同一反應的基礎。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和彈性蛋白酶都能水解食物蛋白質的肽鍵，但三者水解的肽鍵有各自的特異性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，胰蛋白酶水解賴氨酸等堿性氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，而彈性蛋白酶水解側鏈較小且不帶電荷氨基酸殘基提供羧基的肽鍵．這三種酶的氨基酸序列分析顯示40％左右的氨基酸序列相同，都以絲氨酸殘基作為酶的活性中心基團，三種酶在絲氨酸殘基周圍都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X線衍射研究提示這三種酶有相似的空間結構，這是它們都能水解肽鍵的基礎。而它們水解肽鍵時的特異性則來自酶的底物結合部位上氨基酸組成上有微小的差別所致。這三個酶的底物結合部位均有一個袋形結構，糜蛋白酶該處能容納芳香基或非極性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一個氨基酸殘基為天冬氨酸取代，使該處負電荷增強，故該處對帶正電荷的賴氨酸或精酸殘基結合有利；彈性蛋白酶口袋二側為纈氨酸和蘇氨酸殘基所取代，因此該處只能結合較小側鏈和不帶電荷的基團．說明酶的催化特異性與酶分子結構的緊密關系。

同工酶
　　同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一類催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫原性各不相同的一類酶。 它們存在于生物的同一種族或同一個體的不同組織，甚至在同一組織、同一細胞的不同細胞器中。至今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶（Lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最為清楚。人和脊柱動物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學反應，五種同工酶均由四個亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。 　　M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質的差別．通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH1向正極泳動速度最快，而LDH5泳動最慢，其它幾種介于兩者之間，依次為LDH2、LDH3和LDH4(圖4-5) 圖4-5還說明了不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量較多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主．不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關．LDH1和LDH2對乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應(詳見糖代謝章)．在組織病變時這些同工酶釋放入血，由于同工酶在組織器官中分布差異，因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病(圖4-5)。

修飾酶
　　體內有些酶需在其它酶作用下，對酶分子結構進行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶（modification enzyme）。其中以共價修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團-OH可被磷酸化，這時伴有共價鍵的修飾變化生成，故稱共價修飾(covalent modification)。由于這種修飾導致酶活力改變稱為酶的共價修飾調節(jié)(covalent modification regulation)。體內最常見的共價修飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙酰化與去乙酰化、尿苷酸化與去尿苷酸化、甲基化與去甲基化。由于共價修飾反應迅速，具有級聯(lián)式放大效應所以亦是體內調節(jié)物質代謝的重要方式。如催化糖原分解第一步反應的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程（詳見糖代謝章）

多酶復合體與多酶體系
　　體內有些酶彼此聚合在一起，組成一個物理的結合體，此結合體稱為多酶復合體(multienzyme complex)。若把多酶復合體解體，則各酶的催化活性消失。參與組成多酶復合體的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脫羧反應的丙酮酸脫氫酶多酶復合體由三種酶組成，而在線粒體中催化脂肪酸β-氧化的多酶復合體由四種酶組成。多酶復合體第一個酶催化反應的產物成為第二個酶作用的底物，如此連續(xù)進行，直至終產物生成． 　　多酶復合體由于有物理結合，在空間構象上有利于這種流水作業(yè)的快速進行，是生物體提高酶催化效率的一種有效措施。 　　體內物質代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應過程，這些酶不同于多酶復合體，在結構上無彼此關聯(lián)。故稱為多酶體系(multienzyme system)。如參與糖酵解的11個酶均存在于胞液，組成一個多酶體系。

多功能酶
　　近年來發(fā)現(xiàn)有些酶分子存在多種催化活性，例如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條分子質量為109kDa的多肽鏈，具有催化DNA鏈的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶輕度水解得兩個肽段，一個含5’-3’核酸外切酶活性，另一個含另兩種酶的活性，表明大腸桿菌DNA聚合酶分子中含多個活性中心。哺乳動物的脂肪酸合成酶由兩條多肽鏈組成，每一條多肽鏈均含脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子結構上比多酶復合體更具有優(yōu)越性，因為相關的化學反應在一個酶分子上進行，比多酶復合體更有效，這也是生物進化的結果。

別構酶
　　別構酶(allosteric enzyme)往往是具有四級結構的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點（catalytic site）外；還有別構位點(allosteric site)．后者是結合別構劑(allesteric effector)的位置，當它與別構劑結合時，酶的分子構象就會發(fā)生輕微變化，影響到催化位點對底物的親和力和催化效率。若別構劑結合使酶與底物親和力或催化效率增高的稱為別構激活劑(allostericactivator)，反之使酶底物的r親和力或催化效率降低的稱為別構抑制劑(allostericinhibitor)。酶活性受別構劑調節(jié)的作用稱為別構調節(jié)(allosteric regulation)作用．別構酶的催化位點與別構位點可共處一個亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上．在后一種情況下具催化位點的亞基稱催化亞基，而具別構位點的稱調節(jié)亞基。多數(shù)別構酶處于代謝途徑的開端，而別構酶的別構劑往往是一些生理性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產物或終產物。故別構酶的催化活性受細胞內底物濃度、代謝中間物或終產物濃度的調節(jié)。終產物抑制該途徑中的別構酶稱反饋抑制(feedback inhibition)．說明一旦細胞內終產物增多，它作為別構抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酶，及時調整該代謝途徑的速度，以適應細胞生理機能的需要。別構酶在細胞物質代謝上的調節(jié)中發(fā)揮重要作用。故別構酶又稱調節(jié)酶。（regulatory enzyme）

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酶在生物體內
　　在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在于生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行．
　　酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一．
　　酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性．
　　一般在37℃左右，接近中性的環(huán)境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高于60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強堿、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用．
　　人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發(fā)現(xiàn)3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發(fā)生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．

酶在醫(yī)療上
　　隨著對酶研究的發(fā)展，酶在醫(yī)學上的重要性越來越引起了人們的注意，應用越來越廣泛．下面分三個方面介紹．
　　
1．酶與某些疾病的關系
　　酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化癥是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽堿酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結合而使酶失去活性．膽堿酯酶能催化乙酰膽堿水解成膽堿和乙酸，當膽堿酯酶被抑制失活后，乙酰膽堿水解作用受抑，造成乙酰膽堿推積，出現(xiàn)一系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性． 　　

2．酶在疾病診斷上的應用
　　正常人體內酶活性較穩(wěn)定，當人體某些器官和組織受損或發(fā)生疾病后，某些酶被釋放入血、尿或體液內．如急性胰腺炎時，血清和尿中淀粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農藥中毒時，膽堿酯酶活性受抑制，血清膽堿酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r－谷氨酰移換酶增高等等．因此，借助血、尿或體液內酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發(fā)生和發(fā)展． 　　

3．酶在臨床治療上的應用
　　近年來，酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用于外科擴創(chuàng)，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等．
　　一些輔酶，如輔酶A、輔酶Q等，可用于腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學藥物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療．如磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用于治療甲狀腺機能亢進等．

酶在生產、生活中
　　如釀酒工業(yè)中使用的酵母菌，就是通過有關的微生物產生的，酶的作用將淀粉等通過水解、氧化等過程，最后轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用半纖維素酶和纖維素酶處理過的飼料，營養(yǎng)價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗?jié)n等很容易除去等等……
　　由于酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．目前酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由于酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業(yè)上大量的酶是采用微生物的發(fā)酵來制取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶制劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景．

04208029

高手啊…………

donghaijun2009

酶與生物體息息相關。

閔予小子

這些是酶基本的一些知識，樓主先生有沒有酶應用實例的介紹，例如：植酸酶，雜粕酶等等。

samantha1985

大哥，你這就抄生化書嘛！